Proteiinimolekyylin rakenteellisen organisoinnin tasot tai proteiinin rakenne

Proteiinimolekyylin rakennetta tutkitaan yli 200: ssavuotta. Se tunnetaan monista proteiineista. Jotkut niistä syntetisoidaan (esimerkiksi insuliini, RNaasi). Perus rakenteellinen ja toiminnallinen yksikkö proteiinimolekyylien aminohapoista. Lisäksi karboksyyli- ja aminoryhmien ja proteiinit sisältävät muita funktionaalisia ryhmiä, jotka määräävät niiden ominaisuuksia. Tällaisia ​​ryhmiä ovat sijoitettu sivusuunnassa haarautumien proteiinimolekyylin: karboksiryhmä asparagiinihappo tai glutamiinihappo, lysiinin aminoryhmän tai hydroksilysiini, arginiinin guanidiiniryhmä, imidatsoli histidiinin, hydroksyyliryhmän seriinin ja treoniinin, fenolin tyro- siinin, sulfhydryyliryhmän kysteiini, disulfidiryhmän kystiinin, tioeetteriryhmä metioniinin, fenyylialaniinin benzelnoe ydin, alifaattisiin ketjuihin muista aminohapoista.

Proteiinimolekyylin rakenteelliseen järjestämiseen on neljä tasoa.

Proteiinin ensisijainen rakenne. Proteiinimolekyylin aminohapot liitetään toisiinsa peptidisidoksilla muodostaen primäärisen rakenteen. Se riippuu aminohappojen laadullisesta koostumuksesta, niiden määrästä ja toisiinsa liittyvästä yhteydestä. Proteiinin ensisijainen rakenne määritellään useimmiten Sengerilla. Testiproteiinia käsitellään ditrofluoribentseenin (DNP) liuoksella, jolloin muodostuu dinitrofenyyliproteiinia (DNP-proteiini). Myöhemmin DNP-proteiini hydrolysoidaan, muodostetaan proteiinimolekyylin jäännös ja DNP-aminohappo. DNP-aminohappo eristetään tästä seoksesta ja hydrolysoituu. Hydrolyysituotteet ovat aminohappo ja dinitrobentseeni. Loput proteiinimolekyylistä reagoivat uusien DNP-osien kanssa, kunnes koko molekyyli hajoaa aminohappoiksi. Aminohappojen kvantitatiivisen tutkimuksen perusteella valmistetaan yksittäisen proteiinin ensisijainen rakenne. Proteiinien ensisijainen rakenne on insuliini, myoglobiini, hemoglobiini, glukagoni ja monet muut).

Edman-menetelmällä proteiinia käsitellään fenyyli-isotiosyanaatilla. Joskus käytetään proteolyyttisiä entsyymejä - trypsiiniä, pepsiiniä, kymotrypsiiniä, peptidaasia jne.

Proteiinin toissijainen rakenne. Amerikkalaiset tutkijat, jotka käyttävät röntgenanalyysiä, havaitsivat, että proteiinipolypeptidiketjuja esiintyy usein alfa-heksojen, ja joskus beeta-rakenteiden muodossa.

Alfa-spiraaleja verrataan kierreportaisiin,jossa asteen funktio suoritetaan aminohappotähteillä. Fibrillisten proteiinien molekyylissä (silkkifibriini) polypeptidiketjut ovat lähes kokonaan venytettyjä (beeta-rakenne) ja sijoitettu vetysidosten stabiloitujen pallojen muodossa.

Alfa-helix voi muodostua spontaanistisynteettiset polypeptidit (dederoni, nailon), joiden molekyylipaino on 10 - 20 tuhatta Da. Proteiinimolekyylin tietyissä paikoissa (insuliini, hemoglobiini, RNAaasi) peptidiketjun alfa-heli- aalinen konfiguraatio hajoaa ja muodostuu eri tyyppisiä kierrerakenteita.

Proteiinin tertiäärinen rakenne. Proteiinimolekyylin polypeptidiketjun spiraaliset osat ovat erilaisissa suhteissa, jotka ennalta määrittelevät tertiäärisen (kolmiulotteisen) rakenteen, muodostavat proteiinimolekyylin tilavuuden ja muodon. Uskotaan, että tertiäärinen rakenne syntyy automaattisesti johtuen aminohapporyhmien vuorovaikutuksesta liuotinmolekyylien kanssa. Tässä tapauksessa hydrofobiset radikaalit "vedetään" proteiinimolekyyliin muodostamalla niiden kuivat alueet ja hydrofiiliset ryhmät suunnataan liuottimeen, mikä aiheuttaa molekyylin energisesti edullisen vahvistuksen muodostumisen. Tämän prosessin mukana seuraa intramolekulaaristen sidosten muodostuminen. Proteiinimolekyylin tertiäärinen rakenne tulkitaan RNaasille, hemoglobiinille, lysotsyymikanafileille.

Proteiinin kvaternaarinen rakenne. Proteiinimolekyylin tällainen rakenne syntyy useiden alayksiköiden yhdistämisen seurauksena yhteen monimutkaiseen molekyyliin. Jokaisella alayksiköllä on primäärinen, sekundaarinen ja tertiäärinen rakenne.